タンパク質 分解 酵素 と は。 タンパク質分解酵素たっぷり 酢豚のパイナップル ~健康の診断サイト カラダカラ

ユビキチン・プロテアソーム経路とリソソーム経路の違いって何?【タンパク質分解】

タンパク質 分解 酵素 と は

胃液に含まれるタンパク質の消化酵素 胃液にはタンパク質の消化酵素である ペプシン(不活性型はペプシノーゲン)が含まれています。 ペプシンの働き 胃液に含まれるペプシンは、胃に入ってきた タンパク質を加水分解する酵素です。 ペプシンにより分解されたタンパク質は少し小さくなり、 ペプトンと呼ばれるアミノ酸が数十個つながった状態になります。 これで胃での消化活動は終了です。 ペプトンは胃から十二指腸に流入し、膵液による消化を受けることになります。 補足:タンパク質の消化酵素は不活性型で分泌される ちなみに胃液に含まれるペプシンは、正確にいえば 不活性型のペプシノーゲンの状態で分泌されます。 理由は簡単。 胃をはじめとする私たちの臓器もタンパク質でできているからです。 自分自身の臓器を消化(自己消化)しないようにするために、 タンパク質の消化酵素は食物を消化する時にだけ働くようなシステムになっているのです。 なので、ペプシンの生成からタンパク質分解までの流れを正確に書くと、 となります。 膵液に含まれるタンパク質の消化酵素 胃で生成されたペプトンは、 十二指腸の管腔内で膵液による消化を受けることになります。 膵液に含まれるタンパク質の消化酵素は、 トリプシンと キモトリプシン、 カルボキシペプチダーゼです。 トリプシンとキモトリプシンの働き トリプシンとキモトリプシンは、ペプトンをさらに分解し、アミノ酸が複数個結合した ペプチドにします。 補足:続:タンパク質の消化酵素は不活性型で分泌される ちなみに膵液に含まれるトリプシンとキモトリプシンは、正確にいえば 不活性型のトリプシノーゲン、キモトリプシノーゲンの状態で分泌されます。 理由はペプシンと同じく、自己消化を防ぐためです。 ということで、ペプシンと同様に正確な流れを書くと、 となります。 カルボキシペプチダーゼの働き カルボキシペプチダーゼは、タンパク質またはペプチドの C末端(カルボキシル基)からアミノ酸を1つ切り離す酵素です。 カルボキシペプチダーゼも例に漏れず、最初は不活性型のプロカルボキシペプチダーゼとして分泌されます。 このプロカルボキシペプチダーゼは、前述のエンテロキナーゼやトリプシンの作用を受けて、活性型のカルボキシペプチダーゼに変化します。 小腸に存在するタンパク質の消化酵素 小腸の吸収細胞付近には、 アミノペプチダーゼや ジペプチダーゼが存在しています。 アミノペプチダーゼの働き アミノペプチダーゼは、タンパク質またはペプチドの N末端(アミノ基)からアミノ酸を1つ切り離す酵素です。 アミノ酸、ジペプチド、トリペプチドとして吸収 こうして出来上がった アミノ酸、ジペプチド、トリペプチドが小腸から吸収されていくことになります。 タンパク質は水溶性栄養素であるため、小腸上皮細胞で吸収後は、 門脈を経由して肝臓へ運搬されます。 タンパク質の消化酵素の授業まとめ 以上、タンパク質の消化酵素のお話でした。 かなり多くの種類の酵素が出てきたので大変でしたね。

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核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造(リボン図)。 酵素の研究に利用される、構造をした図の一例。 酵素(こうそ、: enzyme、: 酶)とは、で起こるに対してとして機能するである。 酵素によって触媒される反応を「酵素的」反応という。 このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、 酵素学 (こうそがく、: enzymology)である。 酵素は生物がをする段階から・・・に至るまでのあらゆる過程()に関与しており、生体が物質をさせて利用するのに欠かせない。 したがって、酵素は研究における一大分野であり、早い段階から研究対象になっている。 多くの酵素は生体内で作り出されるをもとにして構成されている。 したがって、生体内での生成や分布の特性、やによってして活性を失う(失活)といった特性などは、ほかのタンパク質と同様である。 生体をに例えると、塩基配列が表すがに相当するのに対して、生体内における酵素は組立てに相当する。 酵素の特徴である作用する物質()をえり好みする性質()と目的の反応だけを進行させる性質(反応選択性)などによって、生命維持に必要なさまざまな化学変化を起こさせるのである。 古来から人類はという形で酵素を利用してきた。 今日では、酵素の利用は製造だけにとどまらず、製品の製造やの機能向上、医療など広い分野に応用されている。 医療では消化酵素を消化酵素剤として利用したり 、疾患により増減する酵素量を検査することで診断に利用されている。 またほとんどの医薬品は酵素作用を調節することで機能しているなど、酵素は医療に深く関わっている。 における酵素の調節機構(上記経路図の緑・紫矢印部分) 赤点が酵素、黒線が調節機構を表す。 丸く配置された赤点がである。 生体内での酵素の役割は、生命を構成するやを取り込み、必要なを引き起こすことにある。 生命現象は多くの経路を含み、それぞれの代謝経路は多段階の化学反応からなっている。 細胞内では、その中で起こるさまざまな化学反応を担当する形で多種多様な酵素が働いている。 それぞれの酵素は自分の形に合った特定の原料化合物()を外から取り込み、担当する化学反応を触媒し、生成物を外へと放出する。 そして再び次の反応のために基質を取り込み、目的の物質を生成し続ける。 ここで放出された生成物は、別の化学反応を担当する酵素の作用を受けて、さらに別のへと代謝されていく。 このような酵素の触媒反応の繰り返しで必要な物質の生成や不必要な物質の分解が進行し、生命活動が維持されていく。 生体内では化学工業のプラントのように基質と生成物の容器が隔てられているわけではなく、さまざまな物質が渾然一体となって存在している。 しかし、生命現象を作る代謝経路でいろいろな化合物が無秩序に反応してしまっては生命活動は維持できない。 したがって酵素は、生体内の物質の中から作用するべきものを選び出さなければならない。 また、反応で余分なものを作り出してしまうと周囲に悪影響を及ぼしかねないので、ある基質に対して起こす反応は決まっていなければならない。 酵素は生体内の化学反応を秩序立てて進めるために、このように高度な基質選択性と反応選択性を持つ。 さらに、などによって化学反応の進行を周りから制御される機構を備えた酵素もある。 それらの選択性や制御性を持つことで、酵素は渾然とした細胞内で必要なときに必要な原料を選択し、目的の生成物だけを産生するのである。 このように、細胞よりも小さいスケールで組織的な作用をするのが酵素の役割である。 人間が有史以前から利用していたも細胞内外で起こる酵素反応によって行われる。 発見 [ ] 最初に発見された酵素は()であり、にとJ・F・ペルソ(Jean Francois Persoz)によるものである。 彼らは麦芽の無細胞抽出液によるの糖化を発見し、生命(細胞)が存在しなくても、発酵のプロセスの一部が進行することを初めて発見した。 酵素の命名法の一部である語尾の「-ase」はジアスターゼ(diastase)が由来となっている。 また、にはによって、胃液中からタンパク質分解酵素のが発見・命名されている。 このころの酵素は生体から抽出されたまま、実体不明の因子として分離・発見されている。 当時、によって、生命は自然発生せず、生命がないところでは発酵(腐敗)現象が起こらないことが示されていた。 したがって「有機物は生命の助けを借りなければ作ることができない」とするが広く信じられており、酵素作用が生命から切り離すことができる化学反応(生化学反応)のひとつにすぎないということは画期的な発見であった。 しかし、酵素は生物から抽出するしか方法がなく、微生物と同様に加熱すると失活する性質を持っていたため、その現象は酵素が引き起こしているのか、それとも目に見えない生命(細胞)が混入して引き起こしているのかを区別することは困難であった。 したがって、酵素が生化学反応を起こすという考え方はすぐには受け入れられなかった。 当時のの学会では、酵素の存在を否定するパスツールらの生気説派と酵素の存在を認めるらの発酵素説派とに分かれて論争が続いた。 最終的には、にが酵母の無細胞抽出物を用いてアルコール発酵を達成したことによって生気説は完全に否定され、酵素の存在が認知された。 鍵と鍵穴説 [ ] 上述したように、19世紀後半にはまだ酵素は生物から抽出される実体不明の因子と考えられていたが、酵素の性質に関する研究は進んだ。 その研究の早い段階で、酵素の特徴として基質特異性と反応特異性が認識されていた。 これを概念モデルとして集大成したのが、にのが発表した 鍵と鍵穴説である。 これは、基質の形状と酵素のある部分の形状が 鍵と 鍵穴の関係にあり、形の似ていない物質は触媒されない、と酵素の特徴を概念的に表した説である。 現在でも酵素の反応素過程のモデルとして十分に通用する。 ただし、フィッシャーはこのモデルの実体が何であるかについては科学的な実証を行っていない。 酵素の実体の発見 [ ] にがのに成功し、初めて酵素の実体を発見した。 サムナーは自らが発見した酵素ウレアーゼは であると実験結果とともに提唱したが、当時サムナーが研究後進国の米国で研究していたこともあり、酵素の実体がタンパク質であるという事実はなかなか認められなかった。 その後、タンパク質からなる酵素の存在がとによって証明され、酵素の実体がタンパク質であるということが広く認められるようになった。 酵素と分子細胞生物学 [ ] 後半になると、をはじめとした生体分子の分離・分析技術が向上し、生命現象を分子の構造が引き起す機能として理解すると、細胞内の現象を細胞小器官の機能とそれに関係する生体分子の挙動として理解するが成立した。 これらの学問によってさらに酵素研究が進展する。 すなわち、酵素の機能や性質が、酵素や酵素を形成するタンパク質の構造やその変化によって説明づけられるようになった。 酵素の機能がタンパク質の構造に起因するものであれば、何らかの酵素に適した構造を持つものは酵素としての機能を発現しうると考えることができる。 実際に、にはらが、タンパク質以外で初めて酵素作用を示す物質()を発見している。 今日においては、この酵素の構造論と機能論に基づいて人工的な触媒作用を持つ(人工酵素)を設計し開発する研究も進められている。 特性 [ ] 酵素は生体内での代謝経路のそれぞれの生化学反応を担当するために、有機化学で使用されるいわゆる触媒とは異なる 基質特異性や 反応特異性などの機能上の特性を持つ。 また、酵素はタンパク質をもとに構成されているため、ほかのタンパク質と同様に 失活の特性、すなわち熱やpHによって変性し活性を失う特性を持つ。 次に酵素に共通の特性である基質特異性、反応特異性、および失活について説明する。 基質特異性 [ ] 詳細は「」を参照 酵素は作用する物質を選択する能力を持ち、その特性を(: substrate specificity)と呼ぶ。 たとえば、あるペプチド分解酵素(ペプチターゼ)を作用させてタンパク質を分解する場合は、特定の部位のをするため、部位によっては基質として認識せずにまったく作用しない。 一方、タンパク質を(酵素ではなく)酸・塩基触媒で加水分解する場合は、ペプチド結合の任意の箇所に作用する。 また、ペプチド分解酵素はペプチド結合だけに反応し、ほかの結合(エステルやグリコシド結合)には作用しないが、酸・塩基触媒ならばペプチド結合もほかの結合も区別することなく分解する。 この特性は酵素研究のごく初期から認識されており、 と 鍵穴に例えたモデルで説明されていた。 20世紀中頃以降、で酵素分子のが特定できるようになり、鍵穴の仕組みの手がかりが入手できるようになった。 すなわち、酵素であるタンパク質の立体構造にはさまざまな大きさや形状のくぼみが存在し、それはタンパク質の一次配列(アミノ酸の配列順序)に応じて決定されている。 前述の鍵穴はまさにタンパク質立体構造のくぼみ(クラフト)である。 酵素は、くぼみに合った基質だけをくぼみの奥に存在する酵素の活性中心へ導くことで、酵素作用を発現する。 今日では、X線結晶解析によって立体構造を決定しなくても、過去の知見やに基づき、タンパク質の一次配列情報やその設計図となる遺伝子の塩基配列情報から立体構造を予測することが可能になりつつある。 さらに、生物界に存在しないタンパク質酵素を設計することも、タンパク質以外の物質で同様な手法によって人工酵素を設計することも可能である。 生物界に存在する酵素に適合する基質を研究することで、逆に各種酵素のを作ることも可能となる。 すなわち、本来の基質よりも強く酵素の活性部位に結合する物質を設計することで、酵素の機能を阻害させる試みである。 酵素や阻害剤が設計できるようになったことは、や研究の発展に役立っている。 誘導適合 [ ] 基質に結合することで誘導適合する酵素 基質の結合した酵素は、それが結合していない酵素よりもが減少していると考えられており、事実、基質を結合させた酵素はあらゆるストレス(熱やpHの変化など)に対して安定度が増すことが多い。 これは酵素のに変化が起きているからであると考えられている。 すなわち、基質が結合すると酵素が触媒反応に適した形状に変化すると考えられている。 そして酵素の立体構造変化に従い、基質の立体構造も変化しへと向かう。 すると、遷移状態に向かう反応の過程がエントロピーの減少とともに促進されることによって、反応の活性化エネルギーを低下させていると考えられている。 これらの誘導的な化学反応を生じる考え方を 誘導適合という。 [ — ] 誘導適合は基質特性を発現するうえでも重要であるが、酵素活性発現とも関連し、などを通じて酵素活性の制御とも関連している。 反応特異性 [ ] 生体内ではある1つの基質に着目しても、作用する酵素が違えば生成物も変わってくる。 通常、酵素は1つの化学反応しか触媒しない性質を持ち、これを酵素の 反応特異性と呼ぶ。 酵素が反応特異性を持つため、などいくつかの例外を除けば、通常1つの酵素は生体内の複雑な代謝経路の1か所だけを担当している。 これは、生体を恒常的に維持するための重要な性質である。 まず、ある代謝経路が存在するかどうかは、その代謝経路を担当する固有の酵素が存在するかどうかに左右されるため、その酵素タンパク質を産生するのによって制御できる。 また、代謝産物の1つが過剰になった場合、その代謝経路を担当する固有の酵素の活性にが起こるため、過剰な生産が動的に制御される。 酵素はそれぞれに固有の基質と生化学反応を担当するが、同じ生体内でも組織や細胞の種類が異なると、別種の酵素が同じ基質の同じ生化学反応を担当する場合がある。 このような関係の酵素を互いに(: isozyme)と呼ぶ。 酵素作用の失活 [ ] 酵素が役割を果たすとき、またはその活性を失う原因には、酵素を構成するタンパク質の立体構造()が深く関与している。 失活の原因となる要因としては、、、塩濃度、、ほかの酵素による作用などが知られている。 タンパク質は熱、pH、塩濃度、溶媒など置かれた条件の違いによって容易に立体構造を替えるが、条件が大きく変わると立体構造が不可逆的に大きく変わり、酵素の場合は 失活することもある。 したがって、酵素反応は至適温度・至適pHや水溶媒など条件が限定される。 場合によっては、汚染したが発生するなどの消化酵素によってタンパク質の構造が失われて失活することもある。 ただし、のは非常に広いため、、、などの持つ酵素(イクストリーモザイム)のように極端な温度やpHに耐えうるとされるものや、有機溶媒中でも活性が保たれるものもあり、こうした酵素の工業利用が現実的になり始めている。 分類 [ ] 酵素の分類方法はいくつかあるが、ここでは酵素の 所在による分類と、基質と酵素反応の種類(基質特異性と反応特異性の違い)による 系統的分類を取り上げる。 後者による分類は酵素の命名法と関連している。 所在による分類 [ ] 酵素は生物体内における反応のすべてを起こしているといっても過言ではない。 したがって、代謝反応の関与する生物体内であれば普遍的に存在している。 酵素は、(細胞膜や細胞小器官の膜)に結合している 膜酵素と、や細胞外に存在する 可溶型酵素とに分類される。 可溶型酵素のうち、細胞外に分泌される酵素を特に 分泌型酵素と呼ぶ。 このような酵素の種類の違いは、酵素以外のタンパク質の種類の違い(膜タンパク質、分泌型タンパク質)と同様に、立体構造における疎水性側鎖と親水性側鎖の一次構造上の分布(タンパク質配列のモチーフ)の違いによる。 ほかのタンパク質と同様に酵素も細胞内ので生合成されるが、アミノ酸配列は遺伝子に依存するため、その構造は酵素の進化を反映している。 遺伝的に近隣の酵素は類似のモチーフを持ち、酵素群のグループを形成する。 膜酵素 [ ] 膜酵素の模式図。 左から埋没型、貫通型、付着型。 に存在する膜酵素はエネルギー保存や物質輸送に関与するものも多く、生体膜の機能を担う重要な酵素群(、、、など)が多い。 生体膜と酵素との位置関係によって3種類に大分できる。 埋没型 - 生体膜に埋没しているタイプ(タンパクなど)• 貫通型 - 生体膜を貫通しているタイプ(、、など)• 付着型 - 生体膜に酵素の一部が付着しているタイプ(など) 生体膜は内部がで外部がであるため(=と呼ばれる)、膜酵素であるタンパク質の部分構造(側鎖)の性質も、膜に接しているところは疎水性が強くて膜脂質への親和性がきわめて高く、膜から突出しているところは親水性が強くなっている。 可溶型酵素 [ ] 細胞質に存在している酵素は、水に比較的よく溶ける。 細胞質での代謝にはこの可溶性酵素が多く関わっている。 可溶性酵素は、外部にはアミノ酸、内部にはアミノ酸が集まって、球形のをとっている場合が多い。 分泌型酵素 [ ] 酵素は細胞内で産生されるが、産生後に細胞外にされるものもあり、 分泌型酵素と呼ばれる。 消化酵素が代表例であり、細胞外に存在する物質を取り込みやすいようにするために分泌される。 その形状は可溶性酵素と同じく球形をしている場合が多い。 生物に対して何らかの刺激(熱、pH、圧力などの変化)を与えると、その刺激に対してと呼ばれる分泌形態で分泌型酵素を放出する現象が見られる場合がある。 の進歩において、最初に結晶化され立体構造が決定されていった酵素の多くは分泌型酵素であった。 系統的分類 [ ] 詳細は「」を参照 酵素を反応特異性と基質特異性の違いによって分類すると、系統的な分類が可能となる。 このような系統的分類を表す記号として、がある。 EC番号は "EC" に続けた4個の番号 "EC X. X"(Xは数字)によって表し、数字の左から右にかけて分類が細かくなっていく。 EC番号では、まず反応特異性を、酸化還元反応、転移反応、加水分解反応、解離反応、異性化反応、ATPの補助を伴う合成の6つのグループに分類する。 EC 1. X —• EC 2. X —• EC 3. X —• EC 4. X —• EC 5. X —• EC 6. X — さらに各グループで分類基準は異なるが、反応特異性と基質特異性との違いとで細分化していく。 すべての酵素についてこのEC番号が割り振られており、現在約3,000種類ほどの反応が見つかっている。 また、ある活性を担う酵素がほかの活性を持つことも多く、などはATP加水分解反応のほかにタンパク質の加水分解反応への活性も持っている(、、、、、、などを参照)。 命名法 [ ] 酵素の名前はの酵素委員会によって命名され、同時にEC番号が与えられる。 酵素の名称には「常用名」と「系統名」が付される。 常用名と系統名の違いについて例を挙げながら説明する。 (例)次の酵素は同一の酵素(EC番号=EC 1. 系統名における反応の名称には規制がある。 常用名 — (脱水素酵素) 系統名と同じ規則で命名されるが、基質の一部を省略して短縮されている。 また、命名規則に従わない酵素も多く、などはそのひとつである。 古くに発見され命名された酵素については、上述の規則ではなく当時の名称がそのまま使用されている。 、、、 などがこれにあたる。 構成 [ ] 酵素と補因子の関係 を除いて、酵素はタンパク質から構成されるが、タンパク質だけで構成される場合もあれば、非タンパク質性の構成要素(補因子)を含む場合(複合タンパク質)もある。 酵素が複合タンパク質の場合、補因子と結合していないと活性が発現しない。 このとき、補因子と結合していないタンパク質を、アポ酵素と補因子とが結合した酵素をという。 以下では、特に断らない限り、タンパク質以外の、金属を組み込んでいない有機化合物を単に 有機化合物と呼称する。 補因子の例としては、 ()、有機化合物(補酵素)があり、金属含有有機化合物のこともある。 いくつかのは補酵素であることが知られている。 補因子は酵素との結合の強弱で分類されるが、その境界は曖昧である。 また、酵素を構成するタンパク質鎖(鎖)は複数本であったり、複数種類であったりする場合がある。 複数本のペプチド鎖から構成される場合、立体構造を持つそれぞれのペプチド鎖を サブユニットと呼ぶ。 補欠分子族 [ ] 酵素と必須元素 元素名 酵素名 シトクロームcオキシダーゼ( )、コレステロールモノオキシゲナーゼ(E. 6)、リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ 、アコニターゼ( ) DNAポリメラーゼ( )、RNAポリメラーゼ( )、(E. 1,)、アルカリホスファターゼ( )、アルドラーゼ(E. 9) ウレアーゼ( ) グルタチオンペルオキシダーゼ( ) 強固な結合や共有結合をしている補因子を 補欠分子族(ほけつぶんしぞく、: prosthetic group)という。 補欠分子族は有機化合物のこともあるが、酵素から遊離しうる補因子を補欠分子族と区別して、補酵素と呼ぶ。 、などの活性中心に存在するなどが代表的な補欠分子族である。 金属プロテアーゼのイオンなど、直接タンパク質と結合していることもある。 生体が要求する微量金属元素は、補欠分子族として酵素に組み込まれていることが多い。 補酵素 [ ] 詳細は「」を参照 有機化合物の補因子を 補酵素という。 遊離しない場合は補欠分子族という。 アポ酵素との結合が弱い、有機化合物の補欠分子族を補酵素とし、補酵素は補欠分子族の一種ととらえる考えもある。 とはいえ、たとえば、酵素と共有結合していても遊離しうるが補酵素と区別されるなど、補酵素であるか補欠分子族であるかの基準は厳密ではない。 補酵素は、常時酵素の構造に組み込まれていないが、酵素反応が生じる際に基質と共存することが必要とされる。 酵素活性のときに取り込まれ、ホロ酵素を生じさせる。 したがって、酵素反応の進行によって基質とともに消費され、典型的な補欠分子族とは異なる。 酵素タンパク質が熱によって変性し失活するのに対して、補酵素は比較的耐熱性が高く、かつ透析によって酵素タンパク質から分離することが可能であるため、補因子として早い時期からその存在が知られていた。 1931年にはによって初めて補酵素が発見されている。 あるいはビタミンの代謝物に補酵素となるものが多い。 、、、、、、、、などが代表的な補酵素であり、としてに利用されるものも多い。 サブユニットとアイソザイム [ ] ホウレンソウは大サブユニットと小サブユニットのヘテロダイマーの8量体で構成される(サブユニットごとに色分け)。 酵素が複数のペプチド鎖(タンパク質鎖)から構成されることがある。 その場合、各ペプチド鎖はそれぞれ固有の(立体構造)をとり、 サブユニットと呼ばれる。 サブユニット構成を酵素のと呼ぶこともある。 ヒト乳酸デヒドロゲナーゼと アイソザイムタイプ アイソザイム タイプ サブユニット 構成 組織分布 LD1 H 4 心臓 LD2 H 3M 骨格筋 ・横隔膜 ・腎臓など LD3 H 2M 2 LD4 HM 3 LD5 M 4 肝臓 たとえばにおける(LDH; E. 27)は4つのサブユニットから構成される四量体だが、体内組織の位置によってサブユニット構成が異なることが知られている。 この場合、サブユニットは心筋型( )と骨格筋型( )の2種類であり、そのいずれか4つが組み合わされて乳酸デヒドロゲナーゼが構成される(たとえばH2個とM2個から構成されるH 2M 2など)。 したがって5タイプの乳酸デヒドロゲナーゼが存在するが、これらは同じ基質で同じ生化学反応を担当する の関係にある。 これを応用すると、たとえばで乳酸デヒドロゲナーゼのアイソザイムタイプを同定(で同定できる)して、疾患が肝炎であるか心筋疾患であるかを識別することができる。 なお、ここに示した以外の要因(遺伝子変異による一次構造の変化など)によってアイソザイムとなることもある。 複合酵素 [ ] 複合酵素の模式図 脂肪酸生成系 一連の代謝過程を担当する複数の酵素がクラスターを形成して 複合酵素となることも多い。 代表例として脂肪酸合成系の複合酵素を示す。 これらは [ACP]S-アセチルトランスフェラーゼ(AT; E. 38)、マロニルトランスフェラーゼ(MT; E,C. 39)、3-オキソアシル-ACPシンターゼI(KS)、3-オキソアシル-ACPレダクターゼ(KR; E. 100)、クロトニル-ACPヒドラターゼ(DH; E. 58)、エノイル-ACPレダクターゼ(ER; E. 10)の6種類の酵素がアシルキャリアタンパク質(ACP)とともにクラスターとなって複合酵素を形成している。 脂肪酸合成系はほとんどが複合酵素で、単独の酵素はアセチルCoAカルボギラーゼ(TE; E. 2)だけである。 生化学 [ ] 酵素反応速度 [ ] 第一に酵素反応の場合、基質濃度[S]が高くなると がする現象が見られる。 酵素の場合、基質濃度を高く変えると、反応速度は 飽和最大速度 V max へと至るを描く。 これは、酵素と金属触媒との粒子状態の違いによって説明できる。 金属触媒の場合、触媒粒子の表面は金属原子で覆われており、無数の触媒部位が存在する。 それに対して酵素の場合は、酵素分子が基質に比べて巨大な場合が多く、活性中心を多くても数か所程度しか持たない。 したがって、金属触媒に比べて、基質と触媒(酵素)とが衝突しても(活性中心に適合し)反応を起こす頻度が小さい。 そして基質濃度が高まると、少ない酵素の活性中心を基質が取り合うようになるため、飽和現象が生じる。 このように酵素反応では、酵素と基質が組み合った 基質複合体を作る過程が反応速度を決める律速過程になっていると考えられる。 酵素反応の定式化 [ ] 詳細は「」を参照 、とは酵素によるの加水分解反応を測定し、「鍵と鍵穴」モデルと実験結果から 酵素基質複合体モデルを導き出し、酵素反応を定式化した。 このモデルによると、酵素は次のように示される。 阻害様式と酵素反応速度 [ ] 詳細は「」を参照 酵素の反応速度は、基質と構造の似た分子の存在や、後述のアロステリック効果によって影響を受ける(阻害される)。 阻害作用の種類によって、酵素の反応速度の応答の様式( 阻害様式)が変わる。 そこで、反応速度や反応速度パラメータを解析して阻害様式を調べることで、逆にどのような阻害作用を受けているかを識別することができる。 どのような阻害様式であるかを調べることによって、酵素がどのような調節作用を受けているか類推することができる。 開発では、調節作用を研究することは、酵素作用を制御することによって症状を改善する新たな治療薬の開発に応用されている。 阻害様式は大きく分けると次のように分類される。 (競争阻害)• 拮抗的ではない阻害• 酵素反応は触媒反応で、化学反応の一種なので、その性質は同様である。 ただし、一般に触媒反応は化学反応の中でも活性化エネルギーが低いのが通常であるが、酵素反応の活性化エネルギーは特に低いものが多い。 反応機構モデル [ ] 詳細は「」を参照 酵素反応において、酵素基質複合体から生成物へと変化する過程では、原子間の結合距離や角度などが変形した分子構造となる 遷移状態や 反応中間体を経由する。 言い換えると、化学反応がしやすい分子の形状が遷移状態であり、酵素は酵素基質複合体が誘導適合することでその状態を作り出している。 遷移状態は活性ポテンシャルの高い状態に相当するため、少ないエネルギーで反応中間体の状態を乗り越えて生成物へと変化する。 遷移状態を作ることが酵素タンパクの主たる役割だとすれば、結合によって遷移状態を作り出すことができれば酵素になるとも考えられる。 実際に酵素と同じように分子構造を識別し、その分子と結合する生体物質にがある。 、のトラモンタノらは、酵素と同じ働きをするように意図して製造した抗体が意図どおりの酵素作用を示すことを発見し、(abzyme)と名づけた。 超分子化合物によって、を作り出す研究も成果を上げている。 酵素反応の調節機構 [ ] 詳細は「」を参照 が酵素活性の大小を制御するには、酵素の量を制御する場合と、酵素の性質を変化させる場合とがある。 それらは次のように分類される。 酵素タンパク質の合成量制御による酵素量の増大• 酵素タンパク質が他の生体分子と可逆的に作用することによる酵素活性の変化• 酵素タンパク質が修飾されることによる酵素活性の変化 1. の調整は遺伝子の発現量のによって実現し、2. については酵素の質的な変化であり、1. の転写制御より素早い応答を示す。 の調節の例として「」が挙げられる。 フィードバック阻害によって生産物が過剰になると酵素活性が低減し、生産物が減ると酵素活性は復元する。 酵素が働く条件 [ ] 大きく次の4つに分けられる。 最適pH• 最適温度• 基質の濃度• 酵素の濃度 最適pH [ ] 各酵素にはもっとも活発に機能するpHがあり、これを 最適pH(: optimal pH)、もしくは至適PHという。 ほとんどの酵素は各環境の生理的pHで活動がもっとも激しくなる。 たとえばヒトの体内では通常最適pHは7付近であるが、胃液の中に含まれるの最適pHは1. 5、の最適pHは約8、()の最適pHは9. 5である。 最適pHが酵素をもっとも安定化させるpHではないことに注意が必要である。 最適温度 [ ] 最適pHと同様に、酵素の活動がもっとも激しくなる温度が存在する。 これを 最適温度(optimal temperature)、もしくは至適温度ともいう。 最適pHと同様に、最適温度が酵素をもっとも安定化させる温度ではないことに注意が必要である。 基質の濃度 [ ] チーズの製造にはレンネットが利用される 人間は有史以前から、保存食などを作り出すためにを利用してきた。 たとえば、や、などのの製造には、伝統的にやなどの生物を利用してきた。 蒸米や蒸麦に種麹を与え、40時間ほどおくと麹菌が増殖し、米麹や麦麹となるが、こうした麹には各種の酵素、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼなどが蓄積される。 発酵とは、これらの酵素が食品中のタンパク質をペプチドやアミノ酸へと分解して旨味となり、炭水化物を乳酸菌や酵母が利用できる糖へと分解し甘味となり、独特の風味となっていく。 今日では、酵素の実体や機能の詳細が判明したため、発酵食品であっても生物を使わずに酵素自体を作用させて製造することもあり、酵素を使って食品の性質を意図したように変化させることが可能になっている。 酵素反応は、一般に流通しているの多くにおいて製造工程中に利用されているほか、を原料とした各種糖類の製造にも用いられている。 また、果汁の清澄化や苦味除去、肉の軟化といった品質改良や、による日持ち向上などにも用いられている。 最初に発見された酵素であるジアスターゼはアミラーゼの一種であり、消化剤として用いられる。 糖類の製造• - 水あめの製造• - の製造• - ()の製造• - の製造• トレハロース生成酵素とトレハロース遊離酵素 - の製造• 食肉・乳製品加工• - 食肉の軟化• - の製造• 食品の改質• - への変換による味質向上• - 果汁・果実酒の清澄化• - の改質 (澱粉とグルテンの相互作用によるパンの老化を低減する)• 卵白 - 保存性の向上 これらの酵素は生物由来の天然物とされるため、食品関連法規で求められるでは省略されていることが多い。 また、発酵食品を除く加工食品では、酵素はとして利用するため、製造工程中に失活または除去されて、完成した食品中には存在しない。 したがって、これらの酵素はとは異なる扱いになっている。 健康食品を標榜する製品 [ ] パンクレアチンは牛や豚の膵臓から、キモトリプシンとトリプシン(牛)、パンクレリパーゼ(豚)は医薬品として、ブロメライン(パイナップル)やパパイン(パパイヤ)はタンパク質消化を助ける健康食品としてよく用いられる。 酵素を含む消化酵素剤が、指定医薬部外品や第2類医薬品として販売されている。 が小麦の皮フスマから発酵培養させたデンプン分解酵素のも、配合される酵素のひとつである。 消化酵素剤が病院で処方されることもあり、体内の消化酵素不足による消化器症状や血流、皮膚症状を起こしている状態を改善することが目的である。 消化酵素剤は膵臓の病気による酵素不足のために医療として用いられ有効である。 一方では、NIKKEI STYLEに掲載された近畿大学農学部准教授の有路昌彦の意見では、経口で酵素を摂取しても消化されるので効能が得られる科学的根拠はない。 日用品 [ ] 今日では、やなどのに高い付加価値をつけるために酵素が利用される場合が多い。 たとえばの場合、汗しみや食べ物しみはだけでは落としにくい。 単純な油しみと違って固形物であるタンパク質を含んでおり、しみ成分が固形分と絡まって衣類の繊維に強くしているため、だけでしても汚れを落としきれない。 そこで、タンパク質を分解する酵素であるを含んだ酵素入り洗剤が広く利用されている。 ただし、通常のプロテアーゼはが溶けた領域では作用しないため、アルカリ性領域で良好に作用する(至適pHを持つ)アルカリプロテアーゼが利用されている。 アルカリプロテアーゼは、1947年にオッテセン(M. Ottesen)らが好アルカリ菌から発見した。 パパイヤから得るパパイン(リボン図) プロテアーゼ以外には、衣類の繊維を部分的に分解して汚れが拡散しやすいようにするために、を添加している洗剤もある。 同じような例として、食器の洗剤に酵素である(タンパク質汚れ)や(油汚れ)を添加することで汚れ落ちを増強したり、(澱粉質の糊)を添加することで流水だけで洗浄する自動食器洗浄機でも汚れが落ちるように工夫したりしている例が挙げられる。 なお、洗剤用酵素の安全性はよく調べられており、環境中で容易かつ究極的に分解する。 化粧品への酵素の応用例としては、脱毛剤にを分解する酵素(の一種)を添加することで、皮膚から突出したむだ毛を分解切断する例などがある。 歯磨きへの酵素の応用例として、に含まれるを分解する酵素を添加している製品がある。 医療 [ ] 20世紀に入って増大した酵素に対する知見は、医療や治療薬に劇的な改革をもたらした。 の体内で生じているには酵素が関与しているため、酵素の存在量を測定するによって疾病を診断することが可能になっている(節の乳酸デヒドロゲナーゼの例を参照)。 また酵素による調節〈〉の失調が病気の原因である場合は、酵素活性を抑制するによって症状を治療することができる(例:における変換酵素阻害薬、における分解酵素を阻害するDPP4阻害薬など)。 逆に、酵素が欠損するが知られているが、発病前に酵素の量を検査して、発症を抑える治療を行うことができる〈記事 に詳しい〉(例:)。 工業利用の技術(固定化酵素) [ ] 製品には含まれなくても、食品工業から香料・医薬品原料などファインケミカルの分野まで多方面の原料やの製造に酵素が利用されている。 バイオリアクター装置(小型) たとえば、生体から抽出された酵素を工業化学で利用する際の技術として、酵素の 固定化が一般化している。 固定化とは、工業用酵素を土台となる物質()に固定して用いる方法である。 経済的に生産するためには、逆反応が起こらないように反応系から生成物を効率よく除去する必要がある。 しかし、このとき同時に酵素も除去してしまうと、本来は再生・再利用可能な触媒である酵素も使い捨てになってしまう。 固定化は、この問題を解決する方法である。 今日では、固定化酵素は、技術として食品工業から香料・医薬品原料などファインケミカルの分野まで多方面のの製造に利用されている。 バイオリアクターは、ポンプで基質(原料)を注入すると同時に生成物を流出させる生産装置であり、酵素を担体とともに柱状の反応装置内に固定することによって、酵素のリサイクルの問題や連続生産による経済性の向上などの問題点を解決している。 バイオリアクター用の酵素あるいは酵素を含む微生物の固定化には、類から単離される類の(食品・化粧品の化剤にも利用される)が汎用される。 世界で初めて固定化酵素を使った工業化に成功したのは千畑一郎、土佐哲也らであり、に DEAE-Sepadex担体に固定化したアミノアシラーゼ(E. 14)を使って、である N-アシル- DL-の混合物から目的の L-アミノ酸だけを不斉加水分解して光学活性なアミノ酸を得る方法を開発した。 バイオセンサー [ ] 詳細は「」を参照 酵素の基質特異性と反応性を利用して化学物質を検出するセンサーが実用化されている。 これらは生体由来の機能を利用することからと呼ばれ、1960年代に研究が始まり1976年にアメリカでグルコースセンサーが市販されて以来、医療診断や環境測定などの場面で用いられてきた。 酵素を用いるバイオセンサーは特に酵素センサーと呼ばれる。 と酵素の化学が組み合わせられたグルコースセンサーでは、電極の上にグルコースオキシダーゼが固定化されている。 検体中にグルコースが存在してグルコースオキシダーゼが作用すると酸化還元反応によって電極に電流が流れ、グルコースを定量することができる。 糖尿病患者が自身のを調べるために用いる市販の血糖値測定器では、このグルコースセンサーが利用されている。 このほか、発光、、などの原理と酵素とを組み合わせたバイオセンサーが研究されている。 生命の起源と酵素 [ ] リボザイムの作用機序。 リボザイムは配列を認識してmRNAを特定部位で切断する。 にのらによって発見された は、触媒作用を持つであり、次の3種類の反応を触媒することが知られている。 自分自身に作用してRNAを切断する。 (グループ I, II, III イントロンの自己スプライシング)• 他の RNA に作用してRNAを切断する。 ペプチド結合の形成。 (リボゾーム23S rRNA) 特性1. および2. からは、RNAは自己複製していた段階の存在があるとも考えられる。 また、特性3. からは、RNAが酵素の役割も担う場合があることがわかる。 このことから、仮説ではあるが、現在のゲノムの発現機構( と言い表される)が確立する前段階において、遺伝子と酵素との役割を同じRNAが担っている という段階が存在したと考えられている。 なお、特性3. の例として挙げた23S rRNAは、大腸菌のタンパク質を合成する内に存在する。 大腸菌のリボゾームにおいては、アミノアシルtRNAから合成されるペプチドにアミノ酸を転位・結合させる酵素の活性中心の主役が、タンパク質ではなく23S rRNAとなっている。 さらに、この場合の酵素作用(ペプチジルトランスフェラーゼ活性)は、23S rRNAのドメインVに依存することも判明している。 また、リボザイムが自己切断する際にはイオンが関与する例が判明している。 このことから、RNAもタンパク質酵素の補因子と共通の仕組みを持っているという可能性が示唆されている。 RNAワールド説によると、ゲノムを保持する役割はDNAへ、酵素機能はタンパク質へと淘汰が進んで、RNAワールドが今日の セントラルドグマへと進化したと考えられている。 その段階では、次のようなRNAの特性が進化の要因として寄与したと推定されている。 遺伝子の保管庫がDNAではなくRNAであったと仮定した場合、RNAには不利な特性がある。 それは、リボース2'位の水酸基が存在するため、エステル交換によって環状ヌクレオシド(など)を形成してが切断されやすいという性質である。 これに対してDNAは、リボース2'位の水酸基を欠くため環状リン酸エステルを形成せず、RNAの場合より安定なヌクレオチドを形成する。 また、立体構造の多様性について考察すると、RNAの立体構造はタンパク質に比べて高次構造が単純になることが判明している。 したがって、RNAから構成される酵素に比べ、タンパク質から構成される酵素の方が立体構造の多様性が大きく、基質特異性の面や遷移状態モデルを形成する上でより性能のよい酵素になると考えられる。 人工酵素 [ ] 分子構造が分子認識と遷移状態の形成に関与していることが判明して以来、酵素の構造を変化させることで人工的な酵素()を作り出す試みがなされている。 そのアプローチ方法としては• 酵素タンパク質の設計を変える方法• 超分子化合物を設計する方法 が挙げられる。 前者はごろから試みられており、アミノ酸配列を変異させて酵素の特性がどのように変化するのか、試行錯誤的に研究がなされた。 異種の生物間でを比較できるようになり、異なる生物に由来する同一酵素について共通性の高い部分とそうでない部分とが明確になったため、それを踏まえて配列を変化させるのである(いわゆる技術の一環)。 以降にはの大幅な速度向上とデータの大容量化が進行し、実際のタンパク質を測定することなく、コンピュータシミュレーションによって一次配列からタンパク質のを設計し、物性を予測することができつつある。 また、に入るとの完全解読がさまざまな生物種で完了し、遺伝子情報から分子生物学上の問題を解決しようとする試み(技術)がなされている。 そして現在、バイオインフォマティクス情報からタンパク質機能を解明する技術へと応用が展開されつつある。 2008年には、計算科学的な手法によって設計された、実際にの触媒として機能する酵素が報告されている。 後者の超分子化合物を設計する方法については、1980年代ごろから、分子認識を行う超分子化合物(すなわち基質特異性をモデル化した化合物)の研究が開始された。 当初は基質構造の細部までは認識できなかったため、分子の嵩高さを識別することから始められた。 ただし早い時期から、ほかの分子と静電相互作用で結合する(やなど)は知られていた。 そこで最初の人工酵素として、リング状の構造を持つシクロデキストリンに活性中心を模倣した側鎖構造を修飾することによって、中心空洞にはまり込む化合物に対してだけ反応する化学物質が設計された。 今日では分子を認識すると蛍光を発するような超分子化合物も設計されている。 また、活性中心で生じている遷移状態を作り出す方法論はとして体系付けられている。 反応場理論の1つの応用が、にを受賞したやらのとして成果を挙げている。 代表的な酵素の一覧 [ ] 分類については「」を、酵素記事の総覧については「」を参照 代表的な酵素の一覧を示す。 消化・同化作用・異化作用・エネルギー代謝に関与する酵素• (タンパク質分解酵素)• 、 — タンパク質消化酵素• 、 — 食物由来の消化酵素• — 血液凝固系の酵素• — 中性脂肪の消化• — 体内脂質輸送• 酸化酵素(オキシゲナーゼ)• モノオキシゲナーゼ• — 薬物分解酵素• ペルオキシダーゼ• — 過酸化水素〈活性酸素の生成物のひとつ〉の分解• エネルギー代謝に関する酵素• — における産生• 〈RubisCO〉— 炭酸固定〈〉• 遺伝に関与する酵素• — DNAの複製・修復• — m-RNAへの転写、遺伝子の発現• — DNA・m-RNAの編集、核酸代謝• — t-RNAの合成• 細胞内のシグナル伝達・分子修飾に関与する酵素• ()— シグナル化• ()— 脱シグナル化• — 糖鎖の修飾• — 遺伝子発現の制御 酵素に関する年表 [ ] 「」も参照• 19世紀• のとは、の抽出液からを分解して()にする物質を分離した。 彼らはこの物質を「」(現在、フランス語で「酵素」を意味する)と名づけた。 のはが動物の肉を溶かす作用があることを発見し、胃液から原因物質を分離した。 この物質は「」と名づけられた。 これはだけでなくにも同様の活性が存在することを証明したものである。 フランスのが過程が(当時はの研究)活動に基づくものであると発表した。 ただし、これは酵素という無生物が起こすものとはパスツールは証明しなかった。 しかし、ドイツのは微生物ではなく、細胞外の無生物因子(当時は「発酵素(fermente)」という用語を用いた)が発酵に関与しているとして、この説を否定した。 のが「は作用によって進行する」という概念を提唱した(この概念は酵素の概念が認められたためである)。 ドイツのが酵母(ギリシャ語で "zyme")の内部(ギリシャ語で "en")で発酵が起きることを受けて「 酵素( en-zyme)」という概念を提唱。 ドイツのが酵素の基質特異性を説明するために、酵素と基質の「鍵と鍵穴説」を発表した。 日本のがタカジアスターゼを発見した。 ドイツのが、酵母抽出液からアルコール発酵が起きることを証明した。 20世紀• のとフランスのは、の活性は酵素濃度に規定されることを観察し、反応の最中に基質と酵素は酵素基質複合体を作るという考えに至った(の始まり)。 が前述の功績を受けてを受賞。 、らがブラウンとルシャトリエの結果を受けて「」を発表。 とがミカエリス・メンテン式を発展させた「」を発表。 のがから「」と呼ばれる酵素を結晶化して、酵素の本体がであることを突き止めた(ただしこの実験は当時評価されなかった)。 アメリカのが、、をタンパク質の結晶として抽出した。 のが、呼吸酵素の特性および作用機構の発見によってを受賞。 アメリカのとは1つの遺伝子が1つの酵素に対応することを発表した()。 サムナーとノースロップは酵素の本体がタンパク質であることを証明し、を受賞した。 サンガーらはインスリンの一次構造を決定した。 のが、の研究によってを受賞。 アメリカのとによって、の配列が決定された。 とが、球状タンパク質の構造研究によってノーベル化学賞を受賞。 イギリスのはと基質の複合体のを明らかにした(酵素として立体構造が決定されたのはこれが初めて)。 の、、が、酵素およびウイルスの合成の遺伝的調節に関する研究によってを受賞。 らが、グルコースイソメラーゼを用いての製造法を発明。 Smith, K. ウィルコックスらがDNAのを発見した。 アメリカのジョー・マッコード、アーウィン・フリドビッチがフリーラジカルを排除する酵素、スーパーオキシドジスムターゼ(SOD)を発見。 アメリカのが、を用いて、化学的にリポヌクレアーゼを合成した。 スタインとムーアは酵素の決定によってを受賞。 のが、酵素による触媒反応の立体化学的研究によってを受賞。 、の、、のが制限酵素の発見と分子遺伝学への応用によってを受賞。 アメリカのらによって触媒作用を有するである「」が発見された。 これによって、触媒作用はタンパク質に依らないという概念ができた。 さらに生命の起源はRNAから始まったとする「」の元になっている。 アメリカのトラモンタノらは抗体酵素(abzyme)を発見した。 チェックらはリボザイムの発見によってを受賞した。 、の、のが生体制御機構としての可逆的タンパク質リン酸化の発見によって() を受賞。 脚注 [ ] []• Raja, MMM; Raja, A; Imran, MM; Santha, AMI; Devasena, K 2011. Biotechnology 10 1 : 51-59. Payen, A; Persoz, JF 1833. Annales de chimie et de physique. 2nd 53: 73-92. 2007. Harper, D 2001. German. Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. new series 1 3 : 190-193. 1876. 徳重正信、「酵素」『世界大百科事典』 CD-ROM版、第2版 、日立デジタル平凡社、1998年。 Fischer E 1894. Ber Dt Chem Ges 27: 2985-93. The Nobel Prize. NobelPrize. org. 2018年11月4日閲覧。 Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D 2002. Science 295: 1520-3. Agarwal PK 2005. Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes. 127. 15248-56. Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D 2005. Nature 438: 117-21. " や "EC. " と表記される例もある。 EC番号は酵素の特性によって分類されるので、同じ EC番号であっても異なる配列のタンパク質の酵素が含まれる。 吉岡 政七, 遠藤 克己『新生化学ガイドブック』南江堂、1969年、82-119ページ。 Sang-Hwan Oh, Ganther HE, Hoekstra WG 1974. Biochemistry 13: 1825-9. 長倉三郎他編「補欠分子族」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。 長倉三郎他編「補酵素」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。 『レーニンジャーの新生化学[上]』第4版、廣川書店、監修/山科郁男 編集/中山和久• 吉岡 政七, 遠藤 克己『新生化学ガイドブック』南江堂、1969年、89ページ。 長倉三郎他編「代謝調節」 『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。 27-29頁。 pef. Altern Med Rev 13 4 : 307—14. December 2008. 日本薬学会• 日経メディカル. 2018年7月26日閲覧。 有路昌彦 2013年9月24日. NIKKEI STYLE. 日本経済新聞社. 2015年8月17日閲覧。 HERA Human and Environmental Risk Assessment on ingredients of household cleaning products. HERA. 2018年11月4日閲覧。 高機能バイオセンサー事業部会編『高機能バイオセンサー』化学工業日報社、2003年。 Brown著、村松正實監訳『ゲノム 新しい生命情報システムへのアプローチ』メディカル・サイエンス・インターナショナル、2000年。 Nitta I, Ueda T, Watanabe K 1998. RNA 4: 257-67. Nitta I, Kamada Y, Noda H, Ueda T, Watanabe K 1998. Science 281: 666-9. Scott WG, Klug A 1996. Trends Biochem Sci 21: 351-5. Szathmary E, Smith JM 1993. J Theoret Biol 164: 447-54. Csermely P 1997. Trends Biochem Sci 22: 147-9. Giovanna Ghirlanda, "Old enzymes, new tricks", Nature 453, 164-166 2008. : 関連項目 [ ] ウィキメディア・コモンズには、 に関連するカテゴリがあります。 に関連の辞書項目があります。

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【料理実験】ステーキ肉を超やわらかウマ~くするための研究【理系メシ】

タンパク質 分解 酵素 と は

ヨーグルトでお肉が柔らかくなるのはなぜ? ヨーグルトやハチミツにお肉をつけると柔らかくなるのは有名ですよね。 しかし、なぜ柔らかくなるのか、理由を知っている方は少ないのではないでしょうか。 実はヨーグルトやハチミツだけでなく、パイナップルやパパイヤ、梨に漬けても、同じようにお肉が柔らかくなるんです。 しかし、この情報でますます謎が深まりましたね。 ヨーグルトやハチミツ、パパイヤなどにどんな共通点があるのか、謎が深まるばかりで見当もつきません。 そこで、今回は「ヨーグルト」や「ハチミツ」に硬いお肉を漬けると柔らかくなる、その秘密を探っていきたいと思います。 さっそく結論から…と言いたいところですが、まずは皆さんにお聞きします。 お肉に含まれる栄養素の中でこの謎を解いてくれる栄養は次のうちどれでしょう? 「たんぱく質」、「脂質」、「ビタミンA」、「カリウム」 さて、答えは決まりましたか? 正解は「たんぱく質」です。 この「たんぱく質」にはヨーグルトやハチミツなどに共通して含まれる「あるもの」が作用しているのです。 お肉が柔らかくなる?その謎の答えは「たんぱく質分解酵素プロテアーゼ」だった さて、お肉が柔らかくなる謎を解明する前にもう一つ知って欲しいことがあります。 それは「熱を通すとお肉が硬くなる理由」です。 思いだしてみてください。 生のお肉と焼いたお肉では硬さが違いますよね。 お肉が焼くと硬くなってしまうのには「たんぱく質」が関係しています。 お肉に火を通すと、筋肉を構成する「筋繊維」という細胞に含まれる「たんぱく質」が収縮・凝固します。 これにより、お肉は焼くと硬くなるのです。 さて、これで『なぜヨーグルトやハチミツにお肉をつけると柔らかくなるのか?』という謎を解くためのヒントが全て出そろいました。 お肉が硬くなるのは「たんぱく質」が固まるから。 だったらお肉を柔らかくするには、逆に「たんぱく質」が固まるのを防げばよいのです。 ここから推測できるのはヨーグルト・ハチミツ・パイナップル・パパイヤ・梨には「たんぱく質」の結合をほどく『何らかの成分が含まれている』ということ。 その『何らかの成分』の正体は、「 たんぱく質分解酵素プロテアーゼ」という物質です。 「たんぱく質分解酵素プロテアーゼ」はその名の通り、たんぱく質を分解してくれる酵素です。 この「プロテアーゼ」によって本来硬くなるはずのお肉が柔らかくなったんですね。 しかし、実はこの成分はヨーグルトだけには含まれていないんです。 では、なぜヨーグルトにお肉を漬けこむとお肉が柔らかくなるのでしょうか? ヨーグルトの中には「乳酸菌」が含まれていますよね。 この乳酸菌は自分が活動するために「プロテアーゼ」を自分でつくってしまうんです。 だから、ハチミツや分解酵素を持つほかの果物と同じようにお肉を柔らかくすることができるんですね。 プロテアーゼの効果 さて、ここからは、お肉を柔らかくするたんぱく質分解酵素「プロテアーゼ」について詳しく解説していきたいと思います。 「プロテアーゼ」はたんぱく質を分解する力があるとお伝えしました。 では、なぜたんぱく質を分解する必要があるのか。 その理由についてお話していきます。 「たんぱく質」はそのまま吸収しようとしても、サイズが大きいために吸収しきれません。 ちなみに、たんぱく質のサイズが大きいと言われても目に見えないので納得はいきませんよね? 例えば、中学校でデンプンが分解されてブドウ糖に変わるなんて習いませんでしたか?それと同じように人が消化・吸収しやすい形に変えるということですね。 人の体には「プロテアーゼ」のような酵素がたくさんあるんですよ。 私たちの健康と酵素は密接に関わっているんですね。 人に関係する3つの酵素 人の健康と密接にかかわっている「酵素」は大きく分けて3つに分類できます。 消化酵素• 代謝酵素• 食物酵素 これらのうち「消化酵素」と「代謝酵素」は身体の内に存在してる酵素です。 「消化酵素」とはこの記事でも話題になった「プロアテーゼ」やデンプンを分解する「アミラーゼ」などで、食べたご飯に含まれる栄養を吸収しやすい形に変えてくれます。 一方「代謝酵素」は吸収した栄養を体の様々なところに運ぶ役割を担っており、老廃物の排出や肌の新陳代謝、ウィルスとの戦いなど体の様々な機能と関わっています。 そして今回、ぜひ知ってもらいたいことがあります。 それは、消化酵素と代謝酵素は「相関関係」にあるということです。 これら二つの酵素は、消化酵素を使いすぎると代謝酵素が減り、代謝酵素を使いすぎると消化酵素が減るというトレードオフの関係にあります。 つまり、食べ物を食べ過ぎると消化酵素を使いすぎてしまうため、代謝酵素が減り、体に良くないということです。 そこで、この二つの酵素を助けてくれるのが「食物酵素」です。 「食物酵素」とはその名の通り、食べ物に含まれている酵素のことで、ヨーグルトでお肉が柔らかくなるように事前に栄養素の分解を行い、消化を手伝ってくれます。 この効果によって消化酵素を節約して、代謝酵素を増やすことができるのです。 代謝酵素が増えると新陳代謝や病気の予防、お肌のツヤなどにつながるなど良いこと尽くめ。 今回の記事で取り上げたヨーグルトやハチミツなどでお肉を柔らかくすることは、お肉を美味しく食べられるだけでなく、消化をしやすくし、結果的に病気の予防などにもつながるとても素晴らしい調理法だったんですね。 酵素の豆知識!食物酵素で健康ライフ ところで、食物酵素が体の健康を助けてくれるなら、ぜひとも上手く活用したいもの。 ここからは食物酵素について解説していきたいと思います。 まず、覚えておいて頂きたいのは、酵素は加熱すると死んでしまうということです。 酵素の摂取の仕方は直接でも間接でも同じなので、どうすれば、おいしく酵素を摂取できるのか、生で提供するか、それとも事前に酵素を働かせて加熱するか。 料理好きな皆さんの腕の見せどころです! 調理方法は皆さんにお任せするとして、ここではどんな食材に何の酵素が含まれているかお伝えします。 代表的な酵素はこの3つ• アミラーゼ• プロテアーゼ• リパーゼ では、それぞれの酵素がいったいどんな栄養を分解してくれるのでしょうか。 アミラーゼ 「アミラーゼ」はお米やパン、麺類に含まれる「炭水化物」を分解して消化を助けてくれます。 野菜ですと「キャベツ」「レタス」「ニラ」「オクラ」。 フルーツだと「リンゴ」「柿」「アボカド」に含まれています。 ソースかつ丼などの丼ものは、ご飯の上にキャベツが乗っていることが多いですよね。 実はあれは非常に合理的な食べ方だったんです。 炭水化物が含まれるお米と、炭水化物の分解を手伝ってくれるキャベツは相性抜群。 丼ものを考えた方は酵素の知識があったのでしょうか。 先人たちの知恵は学ぶべきものがたくさんありますね プロテアーゼ プロテアーゼについてはすでにお伝えしましたが、改めて確認していきましょう。 プロテアーゼは赤身肉や魚に含まれる「たんぱく質」を分解してくれる酵素でしたよね。 そんな「プロテアーゼ」が含まれるのは、「大根」「キャベツ」「ニンジン」「ショウガ」の野菜類。 フルーツでは「バナナ」「パイナップル」「リンゴ」「キウイ」などです。 他にもヨーグルトに含まれる乳酸菌がプロテアーゼを生成する力を持っています。 重い食事を食べたあとは、ヨーグルトにすりおろしたリンゴを入れて食べるなどしたら効果的かもしれませんね。 リパーゼ 「リパーゼ」は脂質を分解してくれます。 脂質が多く含まれるのは「牛肉」や「揚げ物」、「魚卵」などです。 こういった食材を食べる際、食べ合わせとしてリパーゼを摂取すると胃の負担が軽くなりますよ。 リパーゼが含まれるのは野菜ですと「きゅうり」「トマト」「ニンジン」「大根」。 フルーツだと「グレープフルーツ」「オレンジ」「イチゴ」「スイカ」などに含まれています。 ステーキについてくる付け合わせの甘いニンジンには意味があったんですね。 残さず食べるようにしなくては…。 「乳酸菌と酵素の効果」違いって何? なかなか困惑してしまうのが、「乳酸菌と酵素の違い」です。 どちらも体に良いことは間違いないのですが、役割が違う…と思ったら乳酸菌も酵素を作れるし…。 しかし、乳酸菌と酵素では効果的な摂取の仕方が異なります。 酵素も作れるし乳酸菌最高!と単純に考えることはできないんですね。 そこで、乳酸菌と酵素の違いに触れたうえで、それぞれの効果的な摂取の仕方を紹介していきます。 乳酸菌 乳酸菌は腸内環境を整えることで、面細胞を活性化し、便秘の解消や病気の予防、肌ツヤ改善などに役立ってくれます。 また、たんぱく質を分解する酵素「プロテアーゼ」生成することができます。 乳酸菌が含まれるのは発酵食品やヨーグルト、乳酸菌飲料、サプリメントなどです。 重要なのは摂取のタイミング。 乳酸菌は酸に弱いので、胃に到達するとほとんどが胃酸によって死滅してしまいます。 よって効果的な摂取タイミングは胃酸が弱まる食後です。 食後のデザートなどとして食べるのがベストなんですね。 酵素 酵素は消化・吸収を助けたり、吸収した栄養を体全体に運ぶことで、健康に役立ってくれています。 酵素は本来、外部から取り入れても、体内にいる消化酵素や代謝酵素の代わり働くことはできません。 しかし、外部あら取り入れた酵素は、本格的な消化の前に胃の上の方で事前消化を行ってくれます。 その働きによって体内の消化酵素を節約することができるのです。 よって摂取のタイミングは食事の最初がベスト。 サラダから先に食べると痩せやすいというのは、酵素が胃の上方で働きやすくなるからなんですね。 コース料理の前菜も実は理にかなっているんですね。 早くメイン料理がたべたいなと思っていたことを謝りたいです・・・。 これらのことから考えると乳酸菌は食後、酵素は食事の最初に摂取するのが最適という結論に至ります。 ただし、乳酸菌が生成する酵素を活用したい場合は、食前に食べると良いでしょう。 もっとも、乳酸菌は死滅しても、生きた乳酸菌が倒した悪玉菌を体外に排出する力をもっているので、食前に食べてもある程度の健康効果は期待できます。 酵素も作れるなんて乳酸菌ってすごい 乳酸菌が酵素を生成できるというのは驚きでしたね。 便秘の解消や病気の予防に役立ちつつ、酵素を生成するなんて、「働きすぎ!」と注意したいぐらい健康に良いことがいっぱいです。 今回、酵素や乳酸菌の知識を持つことで、正しい食事の順番が見えてきました。 日本人は欧米人と比較したとき、胃が弱いです。 したがって、洋食を食べる際は乳酸菌や酵素の働きを考慮して、食べる順番に気を付けたいところ。 少しの知識があなたの明日の健康につながるかもしれません。 ぜひ、今回手に入れた知識を実践してみてくださいね。 腸内環境の改善は乳酸菌サプリが一番効率的 腸内環境を整える食事やヨーグルト、ヤクルトなんかと比べても乳酸菌サプリがコスパ最強。 主婦の方から、サラリーマンの方まで幅広く支持されている乳酸菌サプリを厳選、ランキング化しました。 ハズさないランキングとなっています。

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